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Biochimie généraleBiochimie générale
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Biochimie générale 




Biochimie générale

Editeur : DUNOD paru le : 07/2009 (11ème édition)

Collection : Sciences sup

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Cet ouvrage s'adresse aux étudiants des premières années d'études supérieures (Licence de sciences de la vie, PCEM1, PH1, IUT), ainsi qu'aux élèves en classes préparatoires BCPST.

Cette 11e édition, parfaitement à jour, offre un panorama complet des fondements biochimiques de la vie. Dans un souci de clarté pédagogique, les grandes structures moléculaires sont exposées avant les métabolismes fondamentaux correspondants.
Les chapitres consacrés aux acides nucléiques et à la régulation de l'expression génétique ont été totalement actualisés. Dans plusieurs chapitres, les applications médicales ont été développées.

De nouvelles questions de révision, à destination des étudiants en sciences de la vie comme de ceux des cursus médicaux, complètent l'ouvrage.

JACQUES-HENRY WEIL est professeur honoraire de l'université de Strasbourg.
Il s'est entouré d'une équipe de spécialistes des différents domaines de la biochimie pour faire la synthèse des progrès les plus récents de cette discipline en pleine évolution.

Jacques-Henry Weil
Avec la collaboration de : Johan Auwerx, Hubert Becker, Yves Boulanger, Nassim Dali-Youcef, DidierDevys, Catherine Florentz, Valérie Fritsch, Claude Kedinger, IsabelleLelong-Rebel, Marc Le Maire, Jean Montreuil, Willy Morelle, MauriceOffner, Pierre Oudet, Sébastien Pfeffer, Gérard Rebel, Jean-MichelRossignol, Jean-Luc Souciet, James Stevenin, Éric Westhof



Fiche Technique biochimie générale :
ANNEE : 07/2009 (11ème édition)
RELIURE : Broché
NBR DE PAGES : 760
ISBN 10 : 2100530100
ISBN 13 : 9782100530106

TABLE DES MATIÈRES


INTRODUalON ALA ONZIÈME ÉDITION XXI

PRÉFACE ALA PREMIÈRE ÉDITION XXIII

CHAPITRE 1. AMINOACIDES, PEPTIDES, PROTÉINES STRUCTURES ET PRINCIPALES PROPRIÉTÉS

AMINOACIDES 2


1.

Classification des oe-aminoacides 2


1.

a-aminoacides non polaires ou hydrophobes 2


2.

a-aminoacides polaires ou hydrophiles 4


3.

Autres aminoacides 6


II.

Principales propriétés physiques des aminoacides 6


1.

Isomérie optique 6


2.

Absorption dans l'ultraviolet 7


3.

Ionisation 8


III.

Principales propriétés chimiques des aminoacides 13


1.

Réactions dues à la présence du carboxyle 13


2.

Réactions dues à la présence du groupement aminé 13


3.

Réactions nécessitant la présence simultanée d'un carboxyle
et d'une amine sur le carbone a 15


4.

Propriétés des chaînes latérales R 16


STRUCTURE PRIMAIRE DES PEPTIDES ET DES PROTÉINES 17


1.

Composition en aminoacides 17


1.

Hydrolyse des protéines 17


2.

Analyse des aminoacides 17


3.

Expression des résultats 19


Il.

Séquence des aminoacides 20


1.

Détermination des aminoacides terminaux 20


2.

Problème du nombre de chaînes peptidiques 22


3.

Détermination de l'ordre d'enchaînement des aminoacides 23


4.

Résultats 23


PEPTIDES 24


1.

Classification 24


II.

Nomenclature 24


III.

Obtention et purification 25


IV.

Étude de quelques peptides ayant une importance biologique 25


1.

Glutathion 25


2.

Hormones peptidiques 25


3.

Peptides ayant une activité antibiotique 28


Exercices 29


CHAPITRE 2.PROTÉINES 31


CONFORMATION TRIDIMENSIONNELLE DES PROTÉINES 31


1.

Liaisons intervenant dans la structure spatiale des protéines 31


1.

Liaison disulfure (ou pont disulfure) 31


2.

Liaison ionique (ou saline) 31


3.

Liaison hydrogène 32


4.

Liaison hydrophobe 32


II.

Structure secondaire des protéines 32


1.

Propriétés spatiales de la liaison peptidique 32


2.

État étiré ou structure enfeuillets plissés f3 33


3.

État hélicoïdal ou hélice a 33


4.

Pelote statistique ou boucle 34


5.

Coude f3 35


III.

Structure tertiaire des protéines 35


IV.

Structure quaternaire des protéines 36


DÉNATURATION DES PROTÉINES 37


DÉTERMINISME DE LA CONFORMATION TRIDIMENSIONNELLE 37


PRINCIPALES PROPRIÉTÉS DES PROTÉINES 38


1.

Solubilité 38


1.

Influence des électrolytes 38


2.

Influence du pH 39


3.

Influence des solvants organiques 39


II.

Masse moléculaire 39


I.

Filtration sur gel de dextrane 40


2.

Électrophorèse sur gel de polyacrylamide 40


3.

Spectrométrie de masse 41


4.

Résultats 41


III.

Caractère amphotère 41


IV.

Pression osmotique 45


ISOLEMENT, FRAŒONNEMENT ET PURIFICATION DES PROTÉINES 46


CLASSIFICATION DES PROTÉINES 47


1.Classification

en fonction de la forme des molécules 47


1.

Protéines fibreuses 47


2.

Protéines globulaires 48


II.

Classification en fonction de la solubilité 48


III.

Classification en fonction de la composition 49


1.

Phosphoprotéines 49


2.

Glycoprotéines 49


CHROMOPROTÉINES 50


1.Classification

50


1.

Chromoprotéines porphyriniques 50


2.

Chromoprotéines non porphyriniques 50


II.

Hémoglobines 51


1.

Structure des hémoglobines 51


2.

Propriétés des hémoglobines 57


Exercices 62


CHAPITRE 3.ENZYMES ET CATALYSE ENZYMATIQUE 65


CATALYSE 65


1.

Constante d'équilibre et variation d'énergie libre d'une réaction 65


II.

Énergie d'activation et rôle des catalyseurs 66


STRUCTURE DES ENZYMES 68


1.Nature

protéique 68


J.

Structure monomérique ou polymérique 68


2.

Site actifdes enzymes 69


II.

Cofacteurs 70


1.

Jons métalliques 70


2.

Groupements prosthétiques ou coenzymes vrais 71


3.

Coenzymes mobiles ou cosubstrats 71


4.

Relation entre vitamines et coenzymes 72


SPÉCIFICITÉ DE L'AŒON ENZYMATIQUE 72


1.

Spécificité liée à la réaction 72


II.

Spécificité liée au substrat 72


1.

Spécificité liée à la nature de la liaison 73


2.

Spécificité de groupe 74


3.

Spécificité absolue pour un seul substrat 75


4.

Stéréospécificité 75


CLASSIFICATION DES ENZYMES 77


1.

Oxydoréductases 78


2.

Transférases 78


3.

Hydrolases 79


4.

Lyases 80


5.

Isomérases 80


6.

Ligases ou synthétases 80


Exercices 82


CHAPITRE 4.CINÉTIQUE ET MÉCANISMES DES RÉAcnONS ENZYMATIQUES 83


CINÉTIQUE ENZYMATIQUE 83


I.

Ordre de réaction 83


1.

Réaction du premier ordre 83


2.

Réaction du second ordre 84


II.

Vitesse initiale de la réaction du premier ordre 85


III.

Application de ces principes à la réaction enzymatique 85


1.

Les deux étapes 85


2.

Vitesse initiale 86


3.

Représentations graphiques 88


IV.

Influence de différents paramètres sur la vitesse initiale 89


1.

Influence de la température 89


2.

Influence du pH 90


V.

Différents types d'inhibiteurs 94


1.

Inhibiteur compétitif 94


2.

Inhibiteur non compétitif 97


3.

Autres inhibiteurs 98


MÉCANISMES DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES 99


I.

Mécanismes de la catalyse 99


II.

Rôles des cofacteurs ou coenzymes 100


ENZYMES ALLOSTÉRIQUES 101


I.

Propriétés générales 101


1.

Vitesse initiale et coopérativité 101


2.

Enzymes et effecteurs allostériques 102


3.

Structure oligomérique 102


II.

Modèles moléculaires 103


1.

Le modèle concerté 103


2.

Le modèle séquentiel 103


III.

Cinétique d'une enzyme allostérique 104


1.

Effecteurs de type K 104


2.

Effecteurs de type V 104


IV.

Transition allostérique et modification covalente 105


ANNEXE

: STRUCTURE ET MODE D'ACTION DES PRINCIPAUX COENZYMES 106


I.

Coenzymes d'oxydoréduction 106


J.

Nicotinamide-adénine-dinucléotide ou NAD 106


2.

Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide-Phosphate ou NADP 107


3.

Flavine-nucléotides (FMN et FAD) 107


4.

Ferro-porphyrines 107


5.

Acide lipoïque 109


II.

Coenzymes transfert de groupements 109


J.

Thiamine-Pyrol'hosphate (TPP) ou cocarboxylase. 109


2.

Coenzyme A ou coenzyme d'acylation 109


3.

Acide tétrahydrofolique ou FH4 110


4.

S-adénosyl-méthionine 110


5.

Biotine 110


6.

Phosphate de pyridoxal 110


7.

Cobalto-cobalamine 112


Exercices 113


CHAPITRE 5. MEMBRANES BIOLOGIQUES 115


BIOCHIMIE DES MEMBRANES ET TRANSPORTS MEMBRANAIRES 115


I.

Introduction 115


II.

Lipides membranaires 117


J.

Composition lipidique des membranes 118


2.

Asymétrie transversale de composition lipidique 120


3.

Liposomes: applications thérapeutiques 121


III.

Protéines membranaires : aspects structuraux 122


J.

Nature et propriétés des détergents 122


2.

Solubilisation des membranes par les détergents
non d énaturants; reconstitution des protéines purifiées 124


3.

Structure des protéines membranaires 126


IV.

Dynamique structurale 132


J.

Fusion membranaire 132


2.

Fluidité (viscosité) des membranes 136


3.

Diffusion latérale et domaine de diffusion 138


V.

Transports spontanés: transport passif, transport facilité 139


J.

Transport passif 139


2.

Transportfacilité 140


VI.

Transports actifs : ATPases membranaires et transports actifs
secondaires 147


J.

ATPases membranaires 147


2.

Transports actifs secondaires 150


BIOÉNERGÉTIQUE CELLULAIRE ET MEMBRANAIRE 154


1.

Variation d'enthalpie libre, travail et spontanéité
des transformations 154


II.

Couplages énergétiques 158


1.

Réaction chimique et travail chimique 158


2.

Transport et travail osmotique 160


3.

Couplage de deux réactions chimiques 161


4.

Couplages faisant intervenir un transport 162


III.

Rôle central de l'ATP 163


1.

Synthèse d'ATP au cours de la glycolyse 164


2.

Cycle de Krebs et formation des équivalents réducteurs 168


IV.

Phosphorylation oxydative mitochondriale 170


1.

Chaîne membranaire mitochondriale de transfert d'électrons 172


2.

ATPsynthase 179


V.

Phosphorylation oxydative bactérienne 184


VI.

Photophosphorylation et photosynthèse 184


1.

Excitation des chlorophylles 184


2.

Antennes et centres réactionnels 185


3.

Bactéries photosynth étiques: photophosphorylation 186


4.

Chloroplastes et photosynthèse 187


Exercices 190


CHAPITRE 6. STRUCTURE DES GLUCIDES ET DES GLYCOPROTÉINES 193


STRUaURE DES GLUCIDES 193


oe~ 1~

1.

Isomérie des oses 194


1.

Aldoses 195


2.

Cétoses 196


II.

Structure cyclique des oses 197


III.

Différents types d'oses 202


1.

Oses « neutres » 202


2.

Osamines 203


3.

Acides uroniques 203


4.

Acides sialiques 204


IV.

Composés dérivés des oses 204


1.

Acide L-oscorbique (vitamine C) 204


2.

Polyalcools (ou polyols) 205


V.

Nomenclature des oses 206


VI.

Propriétés chimiques des oses 206


J.

Formation d'esters 206


2.

Alkylation 207


3.

Oxydation des oses 207


4.

Action des acides concentrés 208


5.

Action de la phénylhydrazlne 208


6.

Action des alcools 209


oeDB 2Œ

1.

Holosides 209


J.

Diholosides 209


2.

Triholosides 212


3.

Polyholosides 212


II.

Hétérosides 216


GLYCOCONJUGUÉS 216


1.

Les constituants monosaccharidiques 216


II.

Les protéoglycannes 217


J.

Les GAG de structure 217


2.

Les GAG de sécrétion (l'héparine) 218


m.

Les peptidoglycannes 218


IV.

Les glycoprotéines 219


J.

Les différents types de glycosylation 219


2.

Structures des chaînes glycanniques des glycoprotéines 220


V.

Biosynthèse des glycoprotéines 222


VI.

Importance des glycoprotéines 222


VII.

Rôle des groupements glycanniques 223


VIII.

Glycopathologie des glycoprotéines 224


J.

Les glycopathologies congénitales 224


2.

Les glycopathologies acquises 225


IX.

G1ycotechnologies 226


Exercices 227


CHAPITRE 7. MÉTABOLISME DES GLUCIDES 231


DIGESTION ET ABSORPTION DES GLUCIDES 232


J.

Digestion des glucides 232


2.

Absorption des oses 233


MÉTABOLISME DES OSES 234


J.

Phosphorylation du glucose 234


2.

Formation du glucose à partir du glucose-6-® 236


SYNTHÈSE ET DÉGRADATION DES POLYOSIDES 236


1.

Synthèse du glycogène (glycogénogenèse) 237


2.

Dégradation du glycogène (glycogénolyse) 239


GLYCOLYSE 241


1.

Réactions de la glycolyse 241


1.

Phosphohexose isomérase 241


2.

Phosphofructokinase 242


3.

Aldolase ou fructose-bisphosphate aldolase 242


4.

Glycéraldéhyde-3-® déshydrogénase 244


5.

3-Phosphoglycérate kinase 245


6.

Phosphoglycérate mutase 245


7.

Énolase 246


8.

Pyruvate kinase 246


II.

Possibilités de transformation de l'acide pyruvique
et de réoxydation du NADH en anaérobiose 246


1.

Production d'acide lactique 246


2.

Fermentation alcoolique 247


3.

Formation de l'a-glycérophosphate et du glycérol 247


III.

Bilan énergétique de la glycolyse 248


1.

En aérobiose (voir tableau) 248


2.

En anaérobiose 248


IV.

Métabolisme des autres oses en relation avec la glycolyse 249


1.

Lefructose 249


2.

Le mannose 250


3.

Le galactose 250


V.

Réversibilité de la glycolyse : néoglucogenèse 252


1.

Passage de l'acide pyruvique à l'acide phospho-énol-pyruvique 253


2.

Passage dufructose-1,6-bis-® aufructose-6-® 256


3.

Passage du glucose-6-® au glucose 256


VI.

Régulation de la glycolyse 256


1.

L'hexokinase 256


2.

La phosphofructokinase-I 257


3.

La pyruvate kinase 258


DÉCARBOXYLATION OXYDATIVE DE L'ACIDE PYRUVIQUE 259


1.

Réaction de décarboxylation 259


2.

Réaction d'oxydation 259


3.

Formation de l' acétyl-coenzyme A 259


4.

Réoxydation de l'acide lipoïque 259


5.

Réoxydation du FADH 260


6.

Régulation de la pyruvate déshydrogénase 260


CYCLE DE KREBS 262


J.

Réactions du cycle de Krebs 262


2.

Bilan énergétique 264


3.

Formation et décarboxylation de l'acide oxalo-acétique 265


VOIE DES PENTOSES-PHOSPHATES 266


J.

Oxydation du glucose-6-® en ribulose-5-® 267


2.

Isomérisation du ribulose-5-® 268


3.

Interconversions des pentoses-® et des hexoses-®
par transaldolisation et transcétolisation 269


4.

Bilan énergétique 270


5.

Réversibilité des interconversions 272


PHASE OBSCURE DE LA PHOTOSYNTHÈSE

: RÉDUCTION DU C02 EN GLUCIDES 273


BIOSYNTHÈSE DES OSIDES 276


J.

À partir des glucides « libres» 276


2.

À partir des oses J-phosphates 276


3.

À partir des glycosylnucléotides 276


Exercices 282


CHAPITRE 8. STRUaURE DES LIPIDES 287


1.

Acides gras 287


J.

Acides gras saturés 287


2.

Acides gras désaturés (insaturés) 288


3.

Acides gras hydroxylés 289


4.

Acides gras ramifiés 289


5.

Acides gras à très longue chaîne 290


6.

Eicosanoïdes, peroxides 290


7.

Autres composés voisins 291


II.

Glycérolipides 291


J.

Glycérides (acyl-glyc érols) 291


2.

Glycérophospholipides (phosphatides, phospholipides) 292


3.

Bétaïne lipides 294


4.

Glycosyldiglycérides 295


5.

« Cord Factors » 295


6.

N-acyl-éthanolamine 295


III.

Sphingolipides 295


J.

Sphingomyélines 296


2.

Sphingoglycolipides 297


IV.

Cérides 298


V.

Hydrocarbures 298


VI.

Lipides polyisopr éniques 298


J.

Hydrocarbures polyisopréniques (terp énoïdes) 298


2.

Stérols et stéroïdes 300


3.

Caroténoïdes 303


4.

Quinones à chaîne isoprénique 305


Exercices 307


CHAPITRE 9. MÉTABOLISME DES LIPIDES 309


DIGESTION DES LIPIDES 309


1.

Digestion dans la cavité orale 309


Il.

Digestion stomacale 310


Ill.

Digestion intestinale 310


MÉTABOLISME DES ACIDES GRAS 311


1.

Oxydation des acides gras 311


J.

Oxydation des acides gras linéaires saturés à nombre pair
d 'atomes de carbone 311


2.

Oxydation des acides gras saturés à nombre impair d 'atomes
de carbone 315


3.

Oxydation des acides gras désaturés 316


4.

Peroxydation des acides gras désaturés 316


5.

Oxydation des acides gras ramifiés 320


II.

Biosynthèse des acides gras 320


J.

Synthèse des acides gras saturés 320


2.

Synthèse des acides gras désaturés 325


3.

Régulation du métabolisme des acides gras 326


MÉTABOLISME DES AUTRES COMPOSÉS LIPIDIQUES 327


1.Métabolisme

des glycérolipides 327


J.

Synthèse et dégradation des glycérophospholipides 327


2.

Synthèse et dégradation des acylglycérols (glycérides) 331


II.

Rôle des phospholipides 332


J.

Cycle de l'inositol triphosphate 332


2.

Régulation de la synthèse du DNA 333


3.

Synthèse et catabolisme des N-acyl-éthanolamines 333


III.

Biosynthèse des stérols et stéroïdes 333


J.

Biosynthèse du cholestérol 333


2.

Biosynthèse des acides biliaires 339


3.

Formation des autres stéroïdes 340


IV.

Cétogenèse 341


V.

Métabolisme des sphingolipides 343


1.

Synthèse des sphingolipides 343


2.

Catabolisme des sphingolipides 343


3.

Pathologie des sphingolipides 344


4.

Rôle des sphingolipides 344


VI.

Cycle des sphingolipides 346


VII.

Ancrages des protéines 346


VIII.

Effet des lipides sur les propriétés des membranes biologiques 347


IX.

Transport des lipides 349


1.

Transport intracellulaire 349


2.

Transport intertissulaire 349


X.

L'obésité, une altération du métabolisme lipidique. 350


X.

Interrelations entre les métabolites glucidique et lipidique 351


1.

Transformation des glucides en lipides 351


2.

Transformation des lipides en glucides 351


Exercices 354


CHAPITRE 10. STRUaURE DES NUCLÉOTIDES ET DES ACIDES NUCLÉIQUES 357


1.

Pentoses 358


II.

Bases azotées 359


1.

Bases puriques ou purines substituées 359


2.

Bases pyrimidiques ou pyrimidines substituées 360


3.

Tautomérie des bases 360


III.

Nucléosides 361


IV.

Nucléosides-monophosphates 362


V.

Nucléosides di-et triphosphates 364


VI.

Structure primaire des acides nucléiques 365


VII.

Détermination des séquences nucléotidiques 365


1.

Hydrolyse des RNA et des DNA 367


2.

Détermination de la séquence d'un oligoribonucléotide 370


3.

Détermination de la séquence des acides ribonucléiques 371


4.

Détermination de la séquence des acides désoxyribonucléiques 373


VIII.

La double hélice du DNA 376


IX.

Structure secondaire des RNA 381


X.

Propriétés physico-chimiques des acides nucléiques 381


XI.

Hybridation 384


Exercices 385


CHAPITRE 11. BIOSYNTHÈSE DES NUCLÉOTIDES 387


BIOSYNTHÈSE DES NUCLÉOSIDES-S'-TRIPHOSPHATES 387


I.

Biosynthèse des ribonucléosides 5' -triphosphates puriques 388


1.

Biosynthèse de novo de l 'IMP 388


2.

Formation de l'AMP et du GMP à partir de l'IMP 389


3.

Utilisation des purines préformées 393


4.

Phosphorylation des nucléosides-S'-monophosphates
en nucléosides-S' -triphosphates 394


II.

Biosynthèse des ribonucléosides-5'-triphosphates pyrimidiques 395


1.

Biosynthèse de nova de l'UMP 395


2.

Utilisation des pyrimidines préformées 398


3.

Formation des ribonucléotides uridyliques et cytidyliques 398


III.

Formation des désoxyribonucléosides-5' -triphosphates puriques 399


IV.

Formation des désoxyribonucléosides-5'-triphosphates pyrimidiques 400


1.

Formation du dUMP 401


2.

Méthylation du dUMP en dTMP 401


3.

Utilisation de la thymine et de la désoxythymidine 403


ACIDES NUCLÉIQUES ET INFORMATION GÉNÉTIQUE 403


1.

Preuves du rôle du DNA comme support de l'information
génétique 404


2.

Nature protéique des produits de l'expression des gènes.
Effets des mutations 405


3.

Transferts d'information 406


Exercices 408


CHAPITRE 12. RÉPLICATION DES DNA 411


1.

Mécanismes fondamentaux de la réplication 411


1.

La réplication est semi-conservative 411


2.

La polymérisation des nucléotides est assurée


par une DNA polymérase 412


3.

La réplication commence à une séquence spécifique du DNA


et est bidirectionnelle 415


4.

Le modèle du réplicon 416


II.

Étapes de la réplication 416


1.

Étape d'initiation 417


2.

Étape d'élongation 418


3.

Étape de terminaison 419


4.

En résumé 419


III.

Réplication chez Escherichia coli 419


1.

Approches expérimentales de la réplication 420


2.

Initiation à l'origine de réplication 420


3.

Contrôle de l'initiation de la réplication 421


4.

Progression de lafourche de réplication 422


5.

Terminaison de la réplication 425


IV.

Réplication chez les eucaryotes 426


1.

DNA polymérases 427


2.

Initiation à l'origine de réplication 428


3.

Progression de lafourche de réplication 432


4.

Étape de terminaison 434


5.

Autres protéines impliquées dans la réplication 434


V.

Fidélité de la réplication et réparation des lésions 434


1.

Activité correctrice des DNA polymérases 435


2.

Fidélité et mécanisme de réplication 435


3.

Mécanism es de réparation 436


VI.

DNA polymérase RNA-dépendante (transcriptase inverse) 437


Exercices 439


CHAPITRE 13. BIOSYNTHÈSE ET MATURATION DES RNA 441


1.

Polynucléotide-phosphorylase 441


II.

RNA polymérase s DNA-dépend antes 442


1.

Étapes de la transcription 444


2.

Inhibiteurs de la transcription 444


3.

RNA polymérase bactérienne 445


4.

Transcription chez les eucaryotes 456


III.

Maturation des produits de transcription 462


1.

Maturation des rRNA et tRNA 462


2.

Maturation des rnRNA eucaryotes 464


IV.

RNA réplicase 480


Exercices 483


CHAPITRE 14. BIOSYNTHÈSE ET TRANSPORT DES PROTÉINES 485


1.

Synthèse de l'aminoacyl-tRNA utilisé par le ribosome
pour traduire les codons du RNA messager 486


1.

RNA de transfert (tRNA) 487


2.

Enzyme d'activation ou aminoacyl-tRNA synthétase 489


II.

Les voies indirectes de synthèse d'un aminoacyl-tRNA
qui compensent l'absence d'une aminoacyl-tRNA synthétase 495


Ill.

Étapes ribosomiques de la traduction du RNA messager 498


1.

Ribosomes 498


2.

RNA messager (rnRNA) 500


3.

Mécanisme de la traduction 502


III.

Modifications des protéines 522


IV.

Transport des protéines néosynthétisées 524


1.

Destinée des protéines synthétisées sur les ribosomes liés 524


2.

Destinée des protéines synthétisées sur les ribosomes libres 528


Exercices 531


CHAPITRE 15. CONTROLE DE L'EXPRESSION DES GÈNES 535


CONTRÔLE DE L'EXPRESSION GÉNÉTIQUE AU NIVEAU DE LA TRANSCRIPTION 535


1.

Systèmes procaryotes 537


J.

Initiation de la transcription 537


2.

Terminaison de la transcription 549


II.

Systèmes eucaryotes 554


J.

Modifications au niveau du génome 554


2.

Spécialisation des RNA polymérases 563


3.

Séquences promotrices particulières (ou signaux particuliers) 563


4.

Facteurs de transcription 566


5.

Formation des complexes d'initiation de la transcription 570


6.

Activation transcriptionnelle 574


7.

Répression transcriptionnelle 579


8.

Terminaison de la transcription 579


9.

Régulation de la transcription en réponse à des signaux
extracellulaires 579


la.

Obésité, un exemple de maladie neuro-endocrinienne :
mécanismes moléculaires et perspectives thérapeutiques 586


Il.

L 'AMP cyclique ou cAMP, un intermédiaire de signalisation
auxfonctions multiples 592


CONTRÔLE DE L'EXPRESSION GÉNÉTIQUE AU NIVEAU POST-TRANSCRIPTIONNEL 602


1.

Maturation et transport des mRNA 602


2.

MicroRNA non codants, interférence et extinction


post-transcriptionnelle des gènes [« silencing ») 603


3.

Traduction 606


IMPORTANCE DE L'EXPRESSION COORDONNÉE DES GÈNES 608


1.

Différenciation et spécialisation cellulaires 608


2.

Un exemple de perturbation: l'oncogenèse 610


Exercices 613


CHAPITRE 16. ORGANISATION DU GÉNOME NUCLÉAIRE 615


1.

Distribution des gènes 615


2.-Familles-de-gène~~

616


3.

Séquences répétées 617


4.

Conclusion 618


CHAPITRE 17. ORGANISATION ET EXPRESSION DES GÉNOMES DES ORGANITES 619


1.

Génomes mitochondriaux 619


2.

Génomes chloroplastiques 623


Exercices 625


CHAPITRE 18. ÉTUDE DES GÉNOMES TRANSGENÈSE 627


1.

Séquençage des génomes 627


II.

Identification des gènes 628


III.

L'ère postgénomique 630


IV.

Transgenèse et organismes génétiquement modifiés (OGM) 633


J.

Méthodes de clonage 633


2.

Clonage d'un gène spécifique 636


3.

Expression des gènes clonés 637


4.

Clonage de gènes dans les cellules eucaryotes 638


5.

Applications du génie génétique 639


6.

Applications cliniques de la technique de «PCR» 645


Exercices 652


CHAPITRE 19. MÉTABOLISME DES COMPOSÉS AZOTÉS-655

1.

Réactions générales des aminoacides 656


J.

Réactions enzymatiques où le phosphate de pyridoxal
est le coenzyme 656


2.

D ésamination 660


II.

Origine des aminoacides dans les organismes vivants 664


J.

Synthèse des aminoacides 664


2.

Absorption des aminoacides préformés 668


III.

Métabolisme des aminoacides 670


J.

Métabolisme de la glycine et de la sérine 671


2.

Métabolisme des aminoacides soufrés 678


3.

Métabolisme des aminoacides dicarboxyliques
et de leurs amides 685


4.

Métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine 693


IV.

Métabolisme protéique 698


J.

Notion d'équilibre azoté 698


2.

État dynamique des protéines 700


V.

Produits d'élimination du métabolisme azoté 701


J.

Ammoniac et sels ammoniacaux 702


2.

Uréogenèse 702


3.

Acide urique 705


4.

Catabolisme des porphyrines 710


VI.

Intégration des métabolismes protéique, glucidique, lipidique
et nucléique 710


Exercices 714


RÉPONSES AUX EXERCICES 717


INDEX 725




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